Cover Image

Modifikasi Metode Analisis Daya Hambat terhadap Proses Denaturasi Protein yang Diinduksi oleh Panas

Zaldy Rusli, Lusi Agus Setiani

Abstract


Sebagian besar protein akan mengalami denaturasi yang lambat pada suhu tubuh, dapat terjadi dalam waktu setengah hari atau bahkan tahun. Proses denaturasi protein dapat diinduksi oleh panas sehingga akan terjadi perubahan struktur dari protein dan mengakibatkan perubahan peran biologis dari protein tersebut yang dapat berdampak bagi kesehatan. Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari metode yang dimodifikasi untuk digunakan dalam menganalisis daya hambat suatu bahan terhadap proses denaturasi protein yang diinduksi oleh panas. Metode yang digunakan adalah metode analisis penghambatan proses denaturasi protein secara in vitro. Protein dikondisikan pada suhu tubuh (37 °C) yang dilanjutkan dengan menginduksi protein menggunakan panas pada suhu 70 °C. Modifikasi dilakukan dengan menambahkan suatu kontrol tanpa perlakuan, reagen uji protein serta persamaan yang digunakan untuk menentukan konsentrasi penghambatan denaturasi 50% protein (IC50). Analisis dilakukan dengan mengukur serapan menggunakan spektrofotometer UV-Vis. Hasil penelitian menunjukkan, bahwa konsentrasi dari natrium diklofenak dan ekstrak air daun afrika (Vernonia amygdalina) dengan menggunakan parameter IC50 diperoleh hasil berturut-turut adalah 520,80mg/L dan 3.751,88 mg/L. Metode ini dapat digunakan untuk menentukan daya hambat proses denaturasi protein, tetapi masih memerlukan pengembangan lebih lanjut, agar diperoleh suatu metode yang memiliki tingkat akurasi dan presisi yang baik.


Keywords


daun Afrika; daya hambat; denaturasi protein; induksi panas; modifikasi metode; natrium diklofenak

Full Text:

DOWNLOAD PDF

References


Alara, O. R., Abdurahman, N. H., Mudalip, S. K. A., & Olalere, O. A. (2017). PHYTOCHEMICAL AND PHARMACOLOGICAL PROPERTIES OF Vernonia amygdalina : A REVIEW. Journal of Chemical Engineering and Industrial Biotechnology, 2, 80–96. DOI: 10.15282/jceib.v2i1.3871

Anyasor, G. N., Okanlawon, A. A., & Ogunbiyi, B. (2019). Evaluation of anti-inflammatory activity of Justicia secunda Vahl leaf extract using in vitro and in vivo inflammation models. Clinical Phytoscience, 5(1). DOI: 10.1186/s40816-019-0137-8

Aryadnyani, N. P., Chairlan, & Inderiati, D. (2020). Pengaruh Suhu dan Waktu Pemanasan Terhadap Ketahanan Telur Ascaris lumbricoides. Meditory : The Journal of Medical Laboratory, 8(6), 40–45. DOI: 10.33992/m.v8i1.1113

Bailey-shaw, Y. A., Williams, L. A. D., Green, C. E., Rodney, S., & Smith, A. M. (2017). In-Vitro Evaluation of the Anti-Inflammatory Potential of Selected Jamaican Plant Extracts using the Bovine Serum Albumin Protein Denaturation Assay. International Journal of Pharmaceutical Sciences Review and Research, 47(1), 145–153. LINK

Bianchi-Bosisio, A. (2005). PROTEINS | Physiological Samples. In P. Worsfold, A. Townshend, & C. B. T.-E. of A. S. (Second E. Poole (Eds.), Encyclopedia of Analytical Science (pp. 357–375). Elsevier. DOI: 10.1016/B0-12-369397-7/00494-5

Chandra, S., Chatterjee, P., Dey, P., & Bhattacharya, S. (2012). Evaluation of in vitro anti-inflammatory activity of coffee against the denaturation of protein. Asian Pacific Journal of Tropical Biomedicine, 2(1), S178–S180. DOI: 10.1016/S2221-1691(12)60154-3

Czub, M. P., Handing, K. B., Venkataramany, B. S., Cooper, D. R., Shabalin, I. G., & Minor, W. (2020). Albumin-Based Transport of Nonsteroidal Anti-Inflammatory Drugs in Mammalian Blood Plasma. Journal of Medicinal Chemistry, 63(13), 6847–6862. DOI: 10.1021/acs.jmedchem.0c00225

Fersht, A. R. (2013). Denaturation (Proteins). In Brenner’s Encyclopedia of Genetics: Second Edition (Vol. 2). Elsevier Inc. DOI: 10.1016/B978-0-12-374984-0.00393-4

Guo, M., Xu, Y., & Gruebele, M. (2012). Temperature dependence of protein folding kinetics in living cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 109(44), 17863–17867. DOI: 10.1073/pnas.1201797109

Heendeniya, S. N., Ratnasooriya, W. D., & Pathirana, R. N. (2018). In vitro investigation of anti-inflammatory activity and evaluation of phytochemical profile of Syzygium caryophyllatum. Journal of Pharmacognosy and Phytochemistry, 7(1), 1759–1763. LINK

Hossain, M. K., Khatun, A., Rahman, M., Akter, M. N., Chowdhury, S. A., & Alam, S. M. (2016). Characterization of the Effect of Drug-Drug Interaction on Protein Binding in Concurrent Administration of Sulfamethoxazol and Diclofenac Sodium Using Bovine Serum Albumin. Advanced Pharmaceutical Bulletin, 6(4), 589–595. DOI: 10.15171/apb.2016.073

Kumar, A., Ghosh, S., & Vaishali. (2011). An experimental evaluation of Ageratum conyzoides on membrane stabilization and protein denaturation during acute inflammation and arthritis. Biomedical and Pharmacology Journal, 4(2), 313–317. LINK

Mahendran, G., Manoj, M., Rajendra Prasad, K. J., & Narmatha Bai, V. (2015). Antioxidants, anti-proliferative, anti-inflammatory, anti-diabetic and anti-microbial effects of isolated compounds from Swertia corymbosa (Grieb.)Wight ex C.B. Clark – An in vitro approach. Food Science and Human Wellness, 4(4), 169–179. DOI: 10.1016/j.fshw.2015.08.003

Nikolaidis, A., & Moschakis, T. (2017). Studying the denaturation of bovine serum albumin by a novel approach of difference-UV analysis. Food Chemistry, 215(August), 235–244. DOI: 10.1016/j.foodchem.2016.07.133

Quasie, O., Zhang, Y. M., Zhang, H. J., Luo, J., & Kong, L. Y. (2016). Four new steroid saponins with highly oxidized side chains from the leaves of Vernonia amygdalina. Phytochemistry Letters, 15, 16–20. DOI: 10.1016/j.phytol.2015.11.002

Saso, L., Valentini, G., Casini, M. L., Mattei, E., Braghiroli, L., Mazzanti, G., Panzironi, C., Grippa, E., & Silvestrini, B. (1999). Inhibition of protein denaturation by fatty acids, bile salts and other natural substances: A new hypothesis for the mechanism of action of fish oil in rheumatic diseases. Japanese Journal of Pharmacology, 79(1), 89–99. DOI: 10.1254/jjp.79.89

Schön, A., Clarkson, B. R., Jaime, M., & Freire, E. (2017). Temperature stability of proteins: Analysis of irreversible denaturation using isothermal calorimetry. Proteins, 85(11), 2009–2016. DOI: 10.1002/prot.25354

Zinellu, A., Sotgia, S., Scanu, B., Forteschi, M., Giordo, R., Cossu, A., Posadino, A. M., Carru, C., & Pintus, G. (2015). Human Serum Albumin Increases the Stability of Green Tea Catechins in Aqueous Physiological Conditions. PLOS ONE, 10(7), 1–12. DOI: 10.1371/journal.pone.0134690


Article Metrics

Abstract has been read : 697 times
DOWNLOAD PDF file viewed/downloaded: 0 times


DOI: http://doi.org/10.25273/cheesa.v3i2.7499.55-62

Refbacks

  • There are currently no refbacks.


Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.

Accredited:
   
Indexed by:
         

         

   

                                                         

                                                                                     Creative Commons License

Chemical Engineering Research Articles by http://e-journal.unipma.ac.id/index.php/cheesa is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.
                                                                                         
Copyright of CHEESA: Chemical Engineering Research Articles, ISSN 2614-8757 (Print) 2615-2347 (Online)
Published by Universitas PGRI Madiun
  
Web Analytics View Statistic